科研服務

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  • Coons等于1941年首次采用熒光素進行標記而獲得成功。用熒光抗體示蹤或檢查相應抗原的方法稱熒光抗體法;用已知的熒光抗原標記物示蹤或檢查相應抗體的方法稱熒光抗原法。這兩種方法總稱免疫熒光技術,因為熒光色素不但能與抗體球蛋白結合,用于檢測或定位各種抗原,也可以與其他蛋白質結合,用于檢測或定位抗體,但是在實際工作中熒光抗原技術很少應用,所以人們習慣稱為熒光抗體技術,或稱為免疫熒光技術。以熒光抗體方法較常用。用免疫熒光技術顯示和檢查細胞或組織內抗原或半抗原物質等方法稱為免疫熒光細胞(或組織)化學技術。

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  • 新澤西醫學及牙科大學的蛋白組學研究中心主任Hong Li說:“當我們開始蛋白組學研究時,就采用2D凝膠技術,但得出的信息量卻讓大伙很失望,因為許多蛋白質已經改變了自身的代謝過程。”而基于高度敏感性和精確性的串聯質譜方法,不需要凝膠,就可以獲得相對和絕對定量的蛋白質結果。定量蛋白組學是蛋白質組學的一個重要組成部分,即對一對基因組表達的全體蛋白或復雜的混合物體系中所有蛋白質進行定量和鑒定。iTRAQ(isobaric tags for relative and absolute quantitation)是美國應用生物系統公司(Applied Biosystems Incorporation,ABI)2004年新開發的一項蛋白定量技術。iTRAQ技術是一種新的、功能強大的可同時對8種樣品進行絕對和相對定量研究的方法。

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  • 質譜分析是一種測量離子荷質比(電荷-質量比)的分析方法。第一臺質譜儀是英國科學家弗朗西斯?阿斯頓于1919年制成的。阿斯頓用這臺裝置發現了多種元素同位素,研究了53個非放射性元素,發現了天然存在的287種核素中的212種,第一次證明原子質量虧損。他為此榮獲1922年諾貝爾化學獎。

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  • 蛋白質組研究的發展以雙向電泳技術作為核心。雙向電泳由O. Farrell’s于1975年首次建立并成功地分離約1000個E.coli蛋白,并表明蛋白質譜不是穩定的,而是隨環境而變化。雙向電泳原理簡明,第一向進行等電聚焦,蛋白質沿pH梯度分離,至各自的等電點;隨后,再沿垂直的方向進行分子量的分離。目前,隨著技術的飛速發展,已能分離出10000個斑點(spot)。當雙向電泳斑點的全面分析成為現實的時候,蛋白質組的分析變得可行。

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  • 凝膠遷移或電泳遷移率實驗(EMSA-electrophoretic mobility shift assay)是一種研究DNA結合蛋白和其相關的DNA結合序列相互作用的技術,可用于定性和定量分析。這一技術最初用于研究DNA結合蛋白,目前已用于研究RNA結合蛋白和特定的RNA序列的相互作用。

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  • 染色質免疫沉淀(ChIP)被用來研究細胞內DNA與蛋白質相互作用,具體來說就是確定特定蛋白(如轉錄因子)是否結合特定基因組區域(如啟動子或其它DNA結合位點)——可能定義順反組。ChIP還被用來確定基因組上與組蛋白修飾相關的特定位點(即組蛋白修飾酶的靶標)。

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